今天我们来聊聊蛋白质合成,以下6个关于蛋白质合成的观点希望能帮助到您找到想要的大学知识。
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蛋白质的生物合成是怎样进行的？
原核生物的蛋白质合成分为四个阶段：氨基酸的活化、肽链合成的起始、延伸和终止。
①氨基酸的活化：游离的氨基酸必须经过活化以获得能量，才能参与蛋白质的合成，活化反应由氨酰tRNA合成酶催化，最终氨基酸连接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨酰-tRNA。
②肽链合成的起始：首先IF1和IF3与30S亚基结合，以阻止大亚基的结合；接着，IF2和GTP与小亚基结合，以利于随后的起始tRNA的结合；形成的小亚基复合物经由核糖体结合点附着在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密码子配对并释放IF3，并形成30S起始复合物。
大亚基与30S起始复合物结合，替换IF1和IF2+GDP，形成70S起始复合物。这样在mRNA正确部位组装成完整的核糖体。
③肽链的延伸：延伸分三步进行，进位：负载tRNA与EF-Tu和GTP形成的复合物被运送至核糖体，GTP水解，EF-TuGDP释放出来，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-Tu GDP可以再次利用。转肽：肽酰转移酶将相邻的两个氨基酸相连形成肽键，该过程不需要能量的输入。
移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解释放的能量，使核糖体沿mRNA移动一个密码子，释放出空载的tRNA并将新生肽链运至P位点。
④肽链的终止与释放：释放因子（RF1或RP2）识别终止密码子，并在RP3的作用下，促使肽酰转移酶在肽链上加上一个水分子并释放肽链。核糖体释放因子有助于核糖体亚基从mRNA上解离。
原核生物特点：
① 核质与细胞质之间无核膜因而无成形的细胞核（拟核或类核）；RNA转录和翻译同时进行。
② 遗传物质是一条不与组蛋白结合的环状双螺旋脱氧核糖核酸（DNA）丝，不构成染色体（有的原核生物在其主基因组外还有更小的能进出细胞的质粒DNA）。
③ 以简单二分裂方式繁殖，不存在有丝分裂或减数分裂。
④ 没有性行为，有的种类有时有通过接合、转化或转导，将部分基因组从一个细胞传递到另一个细胞的准性行为。
⑤ 没有由肌球、肌动蛋白构成的微纤维系统，故细胞质不能流动，也没有形成伪足、吞噬作用等现象。
⑥鞭毛并非由微管构成，更无“9+2”的结构，仅由几条螺旋或平行的蛋白质丝构成。
⑦ 细胞质内仅有核糖体而没有线粒体、高尔基体、内质网、溶酶体、液泡和质体（植物）、中心粒（低等植物和动物）等细胞器。
蛋白质是如何合成的？
蛋白质结构通式文字表达：中间一个碳原子，连有一个氢，一个氨基，一个羧基还有一个R基。
这个R基的不同就代表着不同的氨基酸，比如甘氨酸的R基是H，丙氨酸的R基是CH3-等肽键形成：由氨基脱去H，羧基脱去-OH而形成的酰胺键。中间要经过酶的催化，这一过程是在核糖体中完成的。
蛋白质的连接方法
用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。
蛋白质合成的过程是什么?
蛋白质的合成过程大致分为5个阶段:(1)
氨基酸的激活.(2)
肽链合成的启动.(3)
肽链的延长.(4)
肽链合成的终止和释放.(5)
肽链的折叠和加工处理.
蛋白质合成过程是什么？
蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸 （DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。
蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。
蛋白质合成的调控
生物体内蛋白质合成的速度，主要在转录水平上，其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的生化物质变化的影响。
由于原核生物的翻译与转录通常是偶联在一起的，且其mRNA的寿命短，因而蛋白质合成的速度主要由转录的速度决定。弱化作用是一个通过翻译产物的过量与不足首先影响转录，从而调节翻译速度的一种方式。mRNA的结构和性质也能调节蛋白质合成的速度。
以上内容参考：百度百科-蛋白质合成
蛋白质合成详细资料大全
蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸 （DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译（Translation），即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的胺基酸排列顺序过程。 这是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成。 基本介绍 中文名 ：蛋白质合成 外文名 ：Protein Synthesis 合成过程 ：碱基排列顺序转变为蛋白质 翻译模板 ：不同mRNA序列的分子大小 遗传密码表 ：在mRNA的开放式阅读框架区 主体 ：mRNA、tRNA 合成过程,直接模板,翻译模板,遗传密码表,遗传密码的特点,合成场所,相关信息,胺基酸活化,简介,多肽链,肽链步骤,多肽链详情,一级结构加工修饰,高级结构的形成,靶向输送,生物调控,蛋白质合成的调控,HCR两种状态,血红素的影响,蛋白质抑制剂, 合成过程 原核生物与真核生物的蛋白质合成过程中有很多的区别，真核生物此过程更复杂，下面着重介绍原核生物蛋白质合成的过程，并指出真核生物与其不同之处。蛋白质生物合成可分为五个阶段，胺基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。 蛋白质合成 直接模板 翻译模板 protein biosynthesis 不同mRNA序列的分子大小和碱基排列顺序各不相同，但都具有5ˊ-端非翻译区、开放阅读框架区、和3ˊ-端非翻译区；真核生物的mRNA的5ˊ-端还有帽子结构、3ˊ-端有长度不一的多聚腺苷酸（polyA）尾。帽子结构能与帽子结合，在翻译时参与mRNA在核糖体上的定位结合，启动蛋白质生物的合成；帽子结构和ployA尾的作用还有稳定RNA；开放阅读框架区与编码蛋白质的基因序列相对应。 遗传密码表 在mRNA的开放式阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种胺基酸或其他信息，这种三联体形势称为密码子（codon）。如图，通常的开放式阅读框架区包含500个以上的密码子。 遗传密码的特点 一方向性：密码子及组成密码子的各碱基在mRNA序列中的排列具有方向性（direction），翻译时的阅读方向只能是5ˊ→3ˊ。 二连续性：mRNA序列上的各个密码子及密码子的各碱基是连续排列的，密码子及密码子的各个碱基之间没有间隔，每个碱基唯读一次，不重叠阅读。 三简并性：一种胺基酸可具有两个或两个以上的密码子为其编码。遗传密码表中显示，每个胺基酸都有2,3,4或6个密码子为其编码（除甲硫氨酸只有一个外），但每种密码子只对应一个胺基酸，或对应终止信息。 四通用性：生物界的所有生物，几乎都通用这一套密码子表 五摆动性：tRNA的最后一位，和mRNA的对应不完全，导致了简并性 合成场所 核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。氨基酰tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将胺基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。核糖体和附加因子一道为蛋白质合成的每一步骤提供了活性区域。 相关信息 胺基酸活化 在进行合成多肽链之前，必须先经过活化，然后再与其特异的tRNA结合，带到mRNA相应的位置上，这个过程靠tRNA合成酶催化，此酶催化特定的胺基酸与特异的tRNA相结合，生成各种氨基酰tRNA.每种胺基酸都靠其特有合成酶催化，使之和相对应的tRNA结合，在氨基酰tRNA合成酶催化下，利用ATP供能，在胺基酸羧基上进行活化，形成氨基酰-AMP，再与氨基酰tRNA合成酶结合形成三联复合物，此复合物再与特异的tRNA作用，将氨基酰转移到tRNA的胺基酸臂（即3'-末端CCA-OH）上（图1）。 蛋白质合成 简介 原核细胞中起始胺基酸活化后，还要甲酰化，形成甲酰蛋氨酸tRNA，由N10甲酰四氢叶酸提供甲酰基。而真核细胞没有此过程。前面讲过运载同一种胺基酸的一组不同tRNA称为同功tRNA。一组同功tRNA由同一种氨酰基tRNA合成酶催化。氨基酰tRNA合成酶对tRNA和胺基酸两者具有专一性，它对胺基酸的识别特异性很高，而对tRNA识别的特异性较低。氨基酰tRNA合成酶是如何选择正确的胺基酸和tRNA呢？按照一般原理，酶和底物的正确结合是由二者相嵌的几何形状所决定的，只有适合的胺基酸和适合的tRNA进入合成酶的相应位点，才能合成正确的氨酰基tRNA。现在已经知道合成酶与L形tRNA的内侧面结合，结合点包括接近臂，DHU臂和反密码子臂（图2）。氨基酰－tRNA合成酶与tRNA的相互作用，可见氨酸接受柄、乍看起来，反密码子似乎应该与胺基酸的正确负载有关，对于某些tRNA也确实如此，然而对于大多数tRNA来说，情况并非如此，人们早就知道，当某些tRNA上的反密码子突变后，但它们所携带的氨工酸却没有改变。1988年，候稚明和Schimmel的实验证明丙氨酸tRNA酸分子的胺基酸臂上G3：U70这两个碱基发生突变时则影响到丙氨酰tRNA合成酶的正确识别，说明G3：U70是丙氨酸tRNA分子决定其本质的主要因素。tRNA分子上决定其携带胺基酸的区域叫做副密码子。一种氨基酰tRNA合成酶可以识别以一组同功tRNA，这说明它们具有共同特征。例如三种丙氨酸tRNA（tRNAAlm/CUA,tRNAAim/GGC,tRNAAin/UGC都具有G3：U70副密码子。）但没有充分的证据说明其它氨基酰tRNA合成酶也识别同功tRNA组中相同的副密码子。另外副密码子也没有固定的位置，也可能并不止一个碱基对。 多肽链 核蛋白体大小亚基，mRNA起始tRNA和起始因子共同参与肽链合成的起始。 1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程： ⑴核糖体30S小亚基附着于mRNA起始信号部位：原核生物中每一个mRNA都具有其核糖体结合位点，它是位于AUG上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做SD序列。这段序列正好与30S小亚基中的16S rRNA3’端一部分序列互补，因此SD序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mRNA上AUG的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（IF-3）介导，另外IF-1促进IF-3与小亚基的结合，故先形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。 ⑵30S前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起 始tRNA与mRNA分子中的AUG相结合，即密码子与反密码子配对，同时IF3从三元复合物中脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-3S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物，此步需要GTP和Mg2+参与。 ⑶70S起始复合物的形成：50S亚基上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物。此时fMet-tRNAfmet占据着50S亚基的肽酰位。而A位则空着有待于对应mRNA中第二个密码的相应氨基酰tRNA进入，从而进入延长阶段，以上过程见图3和图4。 蛋白质合成 2、真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。 ⑴需要特异的起始tRNA即，-tRNAfmet，并且不需要N端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote Initiation factor,eIF） ⑵起始复合物形成在mRNA5’端AUG上游的帽子结构，（除某些病毒mRNA外） ⑶ATP水解为ADP供给mRNA结合所需要的能量。 真核细胞起始复合物的形成过程是： 翻译起始也是由eIF-3结合在40S小亚基上而促进80S核糖体解离出60S大亚基开始，同时eIF-2在辅eIF-2作用下，与Met-tRNAfmet及GTP结合，再通过eIF-3及eIF-4C的作用，先结合到40S小亚基，然后再与mRNA结合。mRNA结合到40S小亚基时，除了eIF-3参加外，还需要eIF-1、eIF-4A及eIF-4B并由ATP水解为ADP及Pi来供能，通过帽结合因子与mRNA的帽结合而转移到小亚基上。但是在mRNA5’端并未发现能与小亚基18SRNA配对的S-D序列。目前认为通过帽结合后，mRNA在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mRNA上的起始密码AUG在Met-tRNAfmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。 肽链步骤 多肽链的延长在多肽链上每增加一个胺基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。⑴为密码子所特定的胺基酸tRNA结合到核蛋白体的A位，称为进位。氨基酰tRNA在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的E（Unstable temperature,EF）EF-Tu，热稳定的EF(stable temperature EF,EF-Ts）以及依赖GTP的转位因子。EF-Tu首先与GTP结合，然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入A位。此时GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP与结合在A位上的氨基酰tRNA分离。 多肽链详情 一级结构加工修饰 ⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽链合成的起始胺基酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。其过程是：① 去甲酰化；② 去蛋氨酰基。 ⑵胺基酸的修饰：由专一性的酶催化进行修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。 ⑶二硫键的形成：由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。 ⑷肽段的切除：由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。 高级结构的形成 ⑴构象的形成：在分子内伴侣、辅助酶及分子伴侣的协助下，形成特定的空间构象。 ⑵亚基的聚合。⑶辅基的连线。 靶向输送 蛋白质合成后，定向地被输送到其执行功能的场所称为靶向输送。大多数情况下，被输送的蛋白质分子需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋白质分子的氨基端，一般都带有一段疏水的肽段，称为信号肽。分泌型蛋白质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别粒子（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP与膜上的对接蛋白（DP）识别并结合后，将所携带的蛋白质送出细胞。 信号肽假说：信号肽位于新合成的分泌蛋白N端。对分泌蛋白的靶向运输起决定作用。①细胞内的信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽，使肽链合成暂时停止，SRP引导核蛋白体结合粗面内质网膜；②SRP识别、结合内质网膜上的对接蛋白，水解GTP使SRP分离，多肽链继续延长；③信号肽引导延长多肽进入内质网腔后，经信号肽酶切除。分泌蛋白在高尔基体包装成分泌颗粒出胞。 生物调控 蛋白质合成的调控 生物体内蛋白质合成的速度，主要在转录水平上，其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的生化物质变化的影响。由于原核生物的翻译与转录通常是偶联在一起的，且其mRNA的寿命短，因而蛋白质合成的速度主要由转录的速度决定。弱化作用是一个通过翻译产物的过量与不足首先影响转录，从而调节翻译速度的一种方式。mRNA的结构和性质也能调节蛋白质合成的速度。 HCR两种状态 真核生物转录与翻译不是偶联的，通常蛋白质合成的速度比原核生物慢。真核生物除了主要通过转录和转录后加工及mRNA的结构和性质（如帽子结构和多聚A尾巴等）（见信使核糖核酸）进行调控外，通过对珠蛋白生物合成研究表明，真核起始因子eIF－2是翻译速度的限制因子，因此影响eIF－2的因素能调节翻译的速度。用哺乳动物网织红细胞的无细胞制剂进行离体研究指出，当缺乏血红素时，因为无法形成血红蛋白，没有必要合成蛋白质。实验证明血红素的调控是通过一种称为血红素调控阻遏物（HCR）实现的。HCR有活泼和不活泼的两种状 血红素的影响 血红素通过影响eIF－2对蛋白质进行调控。当血红素存在时，抑制了胞蛋白质合成，而且还能促进通常不合成血红蛋白的细胞合成蛋白质，如促进肝癌细胞、海拉细胞和腹水瘤细胞无细胞制剂的蛋白质合成。 蛋白质抑制剂 蛋白质生物合成的抑制剂 许多蛋白质生物合成抑制剂具有高度专一性，这对于研究合成机制很重要。许多临床有效的抗生素是通过特异抑制原核生物的蛋白质合成而发挥作用的，它们抑制细菌生长而不损害人体细胞。利用两类生物蛋白质合成的差异，可以找出治疗细菌感染引起的疾病的药物。表中列出一些较为重要的蛋白质生物合成抑制剂及其作用部位和专一性。
蛋白质的合成过程有哪些
【原核生物的蛋白质生物合成】
氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation)，肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成过程以E.coli细胞为例。
【1】.肽链合成的起始
1.三元复合物的形成。核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的，另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。
2.30S前起始复合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合，即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。
3.70S起始复合物形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位（peptidyl site，简称为P位或给位），而50S的氨基酰位（aminoacyl site，简称为A位或受位）暂为空位。原核细胞蛋白质合成的起始过程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）
【2】.肽链合成的延长
这一过程包括进位、肽键形成、脱落和移位等四个步骤。肽链合成的延长需两种延长因子(Elongationfactor，简写为EF），分别称为EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻译过程。
1.进位即新的氨基酰-tRNA进入50S大亚基A位，并与mRNA分子上相应的密码子结合.在70S起始复合物的基础上，原来结合在mRNA上的fMet-tRNAMet占据着50S亚基的P位点(当延长步骤循环进行二次以上时，在P位点则为肽酰-tRNA)新进入的氨基酰-tRNA则结合到大亚基的A位点，并与mRNA上起始密码子随后的第二个密码子结合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的参与。
2.肽键形成在大亚基上肽酰转移酶(见第四章)的催化下，将P位点上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰(或肽酰基)转移给A位上新进入的氨基酰-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽链。此后，在P位点上的tRNA成为无负载的tRNA，而A位上的tRNA负载的是二肽酰基或多肽酰基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脱落即50S亚基P位上无负载的tRNA(如tRNAMet)脱落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖体沿mRNA链(5'→3')作相对移动。每次移动相当于一个密码子的距离，使得下一个密码子能准确的定位于A位点处。与此同时，原来处于A位点上的二肽酰tRNA转移到P位点上，空出A位点。随后再依次按上述的进位、肽键形成和脱落步骤进行下一循环，即第三个氨基酰-tRNA进入A位点，然后在肽酰转移酶催化下，P位上的二肽酰tRNA又将此二肽基转移给第三个氨基酰-tRNA，形成三肽酰tRNA。同时，卸下二肽酰的tRNA又迅速从核糖体脱落。像这样继续下去，延长过程每重复一次，肽链就延伸一个氨基酸残基。多次重复，就使肽链不断地延长，直到增长到必要的长度。通过实验已经证明，mRNA上的信息的阅读是从多核苷酸链的5'端向3'端进行的，而肽链的延伸是从N端开始的。
【3】.肽链合成的终止，需终止因子或释放因子(releasing factor简写为RF)参与。在E.coli中已分离出三种RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3与GTP(或GDP)能结合。它们均具有识别mRNA链上终止密码子的作用，使肽链释放，核糖体解聚。
1.多肽链的合成已经完毕，这时，虽然多肽链仍然附着在核蛋白体及tRNA上，但mRNA上肽链合成终止密码子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白体的A位点上出现。终止因子用以识别这些密码子，并在A位点上与终止密码子相结合，从而阻止肽链的继续延伸。RF3的作用还不能肯定，可能具有加强RF1和RF2的终止作用。RF1和RF2对终止密码子的识别具有一定特异性，RF1可识别UAA和UAG，RF2识别UAA和UGA。RF与EF在核糖体上的结合部位是同一处，它们重叠的结合部位与防止了EF与F同时结合于核糖体上，而扰乱正常功能。
2.终止因子可能还可以使核蛋白体P位点上的肽酰转移酶发生变构，酶的活性从转肽作用改变为水解作用，从而使tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解切断，多肽链从核蛋白体及tRNA释放出来。
最后，核蛋白体与mRNA分离;同时，在核蛋白体P位上的tRNA和A位上的RF亦行脱落。与mRNA分离的核蛋白体又分离为大小两个亚基，可重新投入另一条肽链的合成过程。核蛋白体分离为大小两个亚基的反应需要起始因子(IF3)的参与。必须指出，上述只是单个核蛋白体的循环，即单个核蛋白体的翻译过程。采用温和的条件小心地从细胞中分离核蛋白体时，可以得到3-4个甚至上百个成串的核蛋白体。称为多核蛋白体，即在一条mRNA链上同一时间内结合着许多个核蛋白体，两个核蛋白体之间有一定的长度间隔，是裸露的mRNA链段，所以多核蛋白体可以在一条mRNA链上同时合成几条多肽链，这就大提高了翻译的效率。在开始合成蛋白质时，一个核蛋白体先附着在mRNA链的起始部位，再沿着mRNA链由5'端向3'端移动，根据mRNA链的信息，有次序的接受携带基酰的各种tRNA，并合成多种肽链。当这一核蛋白体移动到足够远的位置时，另一核蛋白体又可附着此mRNA的起始部位，并开始合成另一条同样的多肽链。每当一个核蛋白体又可到此mRNA的终止密码子时，多肽链即合成完毕，并从核蛋白体及tRNA上释出。同时，此核蛋白体随之从mRNA链上脱落分离为两个亚基，而脱落下来的大小亚基又可重新投入核蛋白体循环的翻译过程。多核蛋白体中的核蛋白体个数，视其所附着的mRNA大小而定。例如，血红蛋白的多肽链约由150个氨基酸残基组成，相应的mRNA的编码区应有450个碱基组成的多核苷酸，长约150nm。网织红细胞核蛋白体的直径为22nm，所以每条mRNA足以容纳好几个核蛋白体。现已证明，网织红细胞多核蛋白体由5-6个核蛋白体串连而成，两个核蛋白体之间的间隔约为3nm。肌球蛋白（即肌凝蛋白）的重链由1800个氨基酸残基组成，相应的mRNA链的编码区应当是5400个核苷酸组成的长链，多核蛋白体由60多个核蛋白体串连而成。
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